reforef.ru 1
Цитоскелет: многообразие, строение и функции.


Цитоскелет — это клеточный каркас или скелет, находящийся в цитоплазме живой клетки. В цитоплазме имеется внутренний скелет – Цитоскелет. В прокариотической клетке цитоскелет отсутствует. У эукариот в зависимости от диаметра филаменты (белковые нити) делятся на 3 группы: микрофиламенты (6-8 нм), промежуточные филаменты (около 10 нм) и микротрубочки (около 24 нм). Все эти волокна представляют собой полимеры, состоящие из субъединиц особых глобулярных белков.
Функции

Цитоскелет выполняет три главные функции.

1. Служит клетке механическим каркасом, который придает клетке типическую форму и обеспечивает связь между мембраной и органеллами. Каркас представляет собой динамичную структуру, которая постоянно обновляется по мере изменения внешних условий и состояния клетки.

2. Действует как «мотор» для клеточного движения. Двигательные (сократительные) белки содержатся не только в мышечных клетках, но и в других тканях. Компоненты цитоскелета определяют направление и координируют движение, деление, изменение формы клеток в процессе роста, перемещение органелл, движение цитоплазмы,

3. Служит в качестве «рельсов» для транспорта органелл и других крупных комплексов внутри клетки.
Строение миофибрилл на примере поперечнополосатой мышцы

Мышечная клетка изучена лучше других и в плане обеспечения подвижности, и в плане ее регуляции. В клетках поперечнополосатых мышц система филаментов не претерпевает сборок и разборок, а присутствует в виде постоянных структур. Поперечнополосатая мышца состоит из отдельных волокон — миофибрилл.

Перегородка, расположенная поперек миофибриллы, называется Z-линией; нити, отходящие от Z-линии,— тонкими филаментами, а расположенные между ними более толстые пучки — толстыми филаментами. При сокращении мышцы длина филаментов не меняется. Сокращение обеспечивается тем, что тонкие филаменты скользят по толстым. Таким образом, сокращение мышцы (как явление, происходящее на уровне органа), можно свести к скольжению филаментов — явлению клеточного масштаба.

Тонкие и толстые филаменты.

Толстые филаменты образованы белком миозином. В составе толстого филамента молекулы миозина упакованы «хвост к хвосту», а «головки» торчат наружу. Молекула миозина симметрична и состоит из двух половинок. Каждая половинка имеет «головку» и «хвост», соединенные подвижно, как на шарнире.

В составе тонкого филамента имеется несколько белков, в данном случае для нас важен только белок актин. Его молекулы имеют форму шариков; тонкий филамент напоминает две цепочки бус, закрученные друг вокруг друга, где отдельная бусинка — молекула актина.

Мышца сокращается за счет энергии АТФ, который расщепляется белком миозином до АДФ и фосфата.

Скольжение филаментов

Миозин существует в двух конформациях: с вытянутой и с согнутой «головкой». Конформация миозина определяется тем, какое вещество находится в его активном центре: АТФ, АДФ + фосфат, только АДФ или же ничего. Если в активном центре миозина находится АТФ или ничего нет, «головка» будет изогнута. Если же там АДФ или АДФ + фосфат, то «головка» вытянута. Миозин обладает способностью связываться с актином, причем эта связь тоже зависит от того, что находится в активном центре миозина. Если там АТФ или АДФ + фосфат, то миозин не будет связываться с актином; если просто АДФ или ничего — будет. Связывание с актином определяется наличием третьего фосфата (в составе АТФ или вместе с АДФ), который мешает этому процессу; если же его нет, то связывание возможно.

Когда в активном центре миозина находится АТФ, «головка» миозина изогнута, а сам он не связывается с актином. Затем миозин расщепляет АТФ и в его активном центре оказываются АДФ и фосфат. При этом «головка» миозина выпрямляется, но он по-прежнему не будет связываться с актином. На следующей стадии из активного центра уходит фосфат, головка миозина останется вытянутой, а сам он сразу же свяжется с актином. Затем из активного центра миозина уходит АДФ. В результате «головка» миозина будет изгибаться, но миозин при этом все еще связан с актином, и при изгибе головки он будет подтягивать весь тонкий филамент. В ходе этого процесса филаменты продвинутся навстречу друг другу на один шаг. Наконец, активный центр миозина связывает новую молекулу АТФ и отсоединяется от актина, возвращаясь в исходное состояние. После этого весь цикл может повториться, и тонкий филамент подтянется еще на один шаг. Регуляция мышечного сокращения осуществляется с помощью ионов Са2+. В покоящейся мышце много Са2+ сосредоточено в цистернах ЭПР, в цитоплазме его мало. Без ионов Са2+ белки, регулирующие мышечное сокращение, не дают миозину взаимодействовать с актином. Когда мышца возбуждается под действием нервного импульса, ионы Са2+ выходят из ЭПР в цитоплазму, и тогда системы регуляции позволяют актину войти в контакт с миозином.


Микрофиламенты в немышечных клетках

Микрофиламенты существуют и в немышечных клетках, даже у растений. Они очень похожи на тонкие филаменты поперечно-полосатых мышц, состоят они в основном из актина. Микрофиламенты немышечных клеток в отличие от тонких филаментов поперечно-полосатых мышц могут собираться и разбираться при необходимости, а также прикрепляться к различным клеточным структурам.

Немышечные клетки умеют строить упорядоченные пучки актиновых филаментов, в которых они расположены параллельными рядами с ориентированными концами в одну сторону. Иногда такие пучки связываются с клеточной мембраной, причем часто в местах прикрепления клетки к поверхности, по которой она ползает. Обычно клетки прикрепляются к поверхности с помощью специальных мембранных белков-рецепторов. Когда рецептор клетки связывается с поверхностью, к нему с помощью вспомогательных белков присоединяется конец актинового филамента; в результате такого присоединения филамент стабилизируется и уже не растет и не распадается.

В упорядоченных пучках с актином может связаться миозин, благодаря чему такой пучок будет скользить по соседнему. Скольжение играет важную роль в разделении двух дочерних животных клеток. Филаменты, содержащие эти два белка, образуют кольцо по экватору клетки, оно постепенно стягивается и разделяет материнскую клетку на две дочерние.

Миозин способен присоединиться и к какой-нибудь органелле; тогда эта органелла сможет перемещаться по актиновому филаменту из одной части клетки в другую. В большинстве животных клеток, кроме цитоплазматических микрофиламентов, имеется густая сеть актиновых нитей, которая прикреплена изнутри к цитоплазматической мембране. Эта сеть называется клеточным кортексом. Строение кортекса различается у разных клеток, а также в разных участках одной клетки. В живых клетках кортекс находится в постоянно натянутом состоянии. Поэтому если клетка не имеет жесткой оболочки и не прикреплена к какой-нибудь поверхности, она приобретает форму шара.


Амебоидное движение

Система микрофиламентов обеспечивает движение многоклеточного организма с помощью мышц. Эта же система осуществляет один из основных типов движения эукариотических клеток — амебоидное движение. Клетка умеет расслаблять кортекс в определенных участках своей поверхности, что очень важно для амебоидного движения. Мы не знаем, как регулируется натяжение кортекса, образование и распад микрофиламентов.

Амебоидная клетка ползет в каком-то направлении. На переднем крае клеточный кортекс начнет расслабляться, но на заднем конце клетки натяжение сохраняется. В результате содержимое клетки будет выдавливаться вперед, как крем из тюбика,— клетка выпускает псевдоподию. При этом в псевдоподии идет интенсивная полимеризация актина — удлиняющиеся микрофиламенты буквально распирают изнутри клеточный кортекс.

По мере выпускания псевдоподии в ней образуются актиновые филаменты, их концы упираются в мембрану. На следующем этапе движения псевдоподия должна закрепиться на поверхности. На наружной мембране клетки имеются рецепторы, позволяющие связываться с поверхностью, по которой она ползет. За счет таких рецепторов мембрана псевдоподии прикрепляется к подложке. После этого актиновые филаменты закрепляются на этих рецепторах и вся псевдоподия «заякорится» на поверхности. Теперь то самое натяжение кортекса, благодаря которому она выдавилась, будет подтягивать всю клетку к прикрепившейся псевдоподии. Вероятно, в клетке в ходе этого процесса происходит активный транспорт органелл к переднему концу клетки по микрофиламентам с помощью миозиновых «моторов».

Строение и функции микротрубочек

Система микротрубочек состоит из белка тубулина. Все шарики тубулина лежат один над другим, но по горизонтали они расположены со смещением — по спирали. На срезе микротрубочки видны тринадцать молекул тубулина. Внешний диаметр микротрубочки --25 нм, внутренний --14 нм. Спираль микротрубочки асимметрична.. Микротрубочки способны к самосборке и саморазборке. Тубулин — связывает богатое энергией соединение ГТФ и может расщеплять его до ГДФ и фосфата. Тубулин в комплексе с ГТФ может «садиться» на концы микротрубочек, и спираль будет удлиняться виток за витком.


Микротрубочки выполняют в клетке несколько очень важных функций:

участвуют в поддержании формы клетки (при амебоидном движении микротрубочки претерпевают серьезные перестройки);

транспортируют органеллы из одного участка клетки в другой. Есть специальные белки, похожие по принципу действия на миозин,— кинезины и динеины. Они осуществляют скольжение органелл по микротрубочкам. Этот транспорт тоже АТФ-зависимый: кинезины и динеины расщепляют АТФ. Микротрубочки с помощью динеина и кинезина могут скользить и друг по другу.

Микротрубочки определяют расположение в клетке цистерн эндоплазматического ретикулума и аппарата Гольджи. Микротрубочки участвуют в образовании жгутиков и ресничек
Жгутик эукариотической клетки

Жгутик эукариот — гибкая структура, в процессе движения он изгибается, как хлыст. На поперечном срезе жгутика видны две микротрубочки в середине и девять пар микротрубочек, расположенных по окружности. Периферические пары соединены друг с другом и с серединой жгутика специальными структурными белками. К каждой паре микротрубочек присоединены молекулы динеина, которые входят в контакт с соседней парой. Процесс движения жгутика начинается с того, что в определенном участке около его основания динеин, гидролизуя АТФ, начинает вызывать скольжение одной пары микротрубочек по другой. Однако эти пары соединены друг с другом и с центром жгутика, они не могут уйти одна от другой, и вместо передвижения пар микротрубочек наблюдается изгибание жгутика в этом месте. Затем волна изгибания распространяется дальше по жгутику, в результате чего он и начинает «биться».

Использованная литература:

Биркинблит «Общая билогия» часть 1 стр. 99-116

Кольман, Рём «Наглядная биохимия» стр. 206, 208