reforef.ru 1




Биологическая ценность пищевых белков и методы ее определения. Влияние технологической обработки на биологическую ценность и усвояемость белка.
Биологическая ценность пищевых белков определяется сбалансированностью аминокислотного состава:

1 – в организм должно поступать необходимое количество незаменимых аминокислот;

2 – должно быть сбалансировано соотношение заменимых и незаменимых аминокислот, в противном случае незаменимые аминокислоты будут использоваться не по назначению.

Биологическая ценность белков пищевых продуктов зависит от количества и соотношения в них незаменимых аминокислот, которые не могут синтезироваться в организме и должны поступать только с пищей. Незаменимых аминокислот восемь - лизин, метионин, триптофан, фенилаланин, лейцин, изолейцин, треонин, валин. Особо дефицитными являются лизин, метионин и триптофан. К частично заменимым аминокислотам относят аргинин и гистидин, т.к. в организме они синтезируются довольно медленно. В аргинине и гистидине особенно нуждается молодой организм. Нехватка одной незаменимой аминокислоты приводит к неполному усвоению других. Данная закономерность подчиняется закону Либиха, по которому развитие живых организмов определяется тем незаменимым веществом, которое присутствует в наименьшем количестве.

Кроме того, биологическая ценность белков зависит от степени усвояемости их организмом после переваривания. В порядке убывания скорости усвоения белков в ЖКТ пищевые продукты располагаются следующим образом: рыба>молочные продукты>мясо>хлеб>крупы. Животные белки усваиваются на 97 %, растительные белки - на 85 %, белки смешанной пищи - на 92 %. При избыточном количестве жира усвояемость белков снижается. Лучшее соотношение жиров и белков - 50:50, а белков и углеводов -1: 3,5.

Белки животного и растительного происхождения должны быть в примерном соотношении 1:1.

Методы определения биологической ценности


Зависимость функционирования организма от количества незаменимых аминокислот используется при определении биологической ценности белков химическими методами. Наиболее широко используется метод Х.Митчела и Р.Блока, в соответствии с которым рассчитывается показатель аминокислотного скора (а.с.).

Биологическая ценность белка по аминокислотному составу оценивается путем сравнения с аминокислотным составом эталона - «идеального белка». Для взрослого человека в качестве идеального белка принята аминокислотная шкала ФАО/ВОЗ (1985 г.).
Аминокислотный скор, % = (мг а.к. в 1 г белка/мг а.к. в 1 г эталона)*100

Аминокислота, скор которой имеет самое низкое значение, называется первой лимитирующей аминокислотой. Значение скора этой аминокислоты определяет биологическую ценность и степень усвоения белков..

Другой метод определения биологической ценности белков заключается в определении индекса незаменимых аминокислот (ИНАК). Этот метод позволяет учитывать количество всех незаменимых кислот. Индекс рассчитывают по формуле:


n


ИНАК = √ Лизб/Лизэ*Триб/Триэ*…*Гисб/Гисэ

где n – число аминокислот; индексы б и э – содержание аминокислот в изучаемом и эталонном белке, соответственно.

Помимо химических методов на практике широко применяют биологические методы с использованием микроорганизмов и животных. Основными показателями оценки при этом является привес (рост животных) за определенный период времени, расход белка и энергии на единицу привеса, коэффициенты перевариваемости и отложения азота в теле, доступность аминокислот.

Показатель, определяемый отношением привеса животных (в г) к количеству потребляемого белка (в г), разработан Осборном(1919 г.) и носит название коэффициента эффективности белка (КЭБ).

Превращения белков в технологическом потоке

Любое изменение условий среды в технологических потоках производства пищевых продуктов оказывает влияние на молекулярную структуру белков, что приводит к изменению четвертичной, третичной и вторичной структуры.


Денатурация - разрушение нативной структуры, сопровождающееся потерей биологической активности (ферментативной, гормональной).

Факторы, приводящие к денатурации белка: сильные минеральные кислоты или щелочи; нагревание; охлаждение; обработка ПАВ (додецилсульфатом) и мочевиной; тяжелыми металлами (Ag, Pb, Hg); органическими растворителями (этанолом, метанолом, ацетоном).

Денатурированные белки менее растворимы в воде, т.к. их полипептидные цепи сильно переплетены между собой, что затрудняет доступ молекул растворителя к радикалам остатков аминокислот.

Большая часть денатурирует при 60-80°С, однако встречаются и термостабильные, например, a-лактоглобулин молока и a-амилаза некоторых бактерий.
Повышенная устойчивость белков к нагреванию обуславливается наличием в их составе большого количества дисульфидных связей.

На температуру денатурации влияет влажность, рН среды, солевой состав среды и наличие некоторых небелковых соединений.

Например, температура денатурации белков сои и подсолнечника понижается в присутствии кислот жирного ряда, в кислой и влажной среде и повышается в присутствии углеводов - сахарозы и крахмала.

Тепловая денатурация белков является одним из основных физико-химических процессов, лежащих в основе получения сухих завтраков; варки и жарения овощей, рыбы, мяса; консервирования; пастеризации и стерилизации молока; выпечке хлеба и хлебобулочных изделий; сушке макаронных изделий.
Денатурация ускоряет процесс переваривания белков в ЖКТ (облегчает доступ к ним протеолитических ферментов) и обуславливливает потребительские свойства пищевых продуктов (текстуру, внешний вид, органолептические свойства).
Образование меланоидинов (реакция Майяра).

Сущность реакции меланоидинообразования заключается в том, что при температуре от 40-60°С до 100°С происходит взаимодействие аминогрупп белков с гликозидными гидроксилами восстанавливающих сахаров, сопровождающееся образованием карбонильных соединений и темноокрашенных продуктов - меланоидинов.


Меланоидины понижают биологическую ценность продуктов, т.к. снижается усвояемость аминокислот из-за того, что сахароаминные комплексы не подвергаются гидролизу ферментами пищеварительного тракта.

Кроме того происходит: потемнение продукта; уменьшается содержание СВ; уменьшается количество незаменимых аминокислот (лизина и треонина).
Термическая обработка белоксодержащей пищи при 100-120°С приводит не к денатурации, а к декструкции (разрушению) белковых макромолекул с отщеплением функциональных групп, расщеплением пептидных связей, образованием сероводорода, аммиака, диоксида углерода и др. соединений небелковой природы.

Среди продуктов термического распада белков встречаются соединения, придающие им мутагенные свойства. Мутагены содержатся в бульонах, жареном мясе, жареных яйцах, копченой и вяленой рыбе.

Некоторые из них вызывает наследственные изменения в ДНК, и их воздействие на здоровье человека может быть от незначительного до летального.

Т.е. термически индуцированные мутагены образуются в белоксодержащей пище в процессе ее обжаривания в масле, выпечки, копчения в дыму и сушки.

Токсические свойства белков при термической обработке выше 200
° или при более низких температурах, но в щелочной среде обуславливаются не только процессами декструкции, но и реакциями изомеризации остатков аминокислот из L- в D-форму. D-форма аминокислот понижает усвояемость белков.

В сильнощелочной среде, при высокой температуре некоторые остатки аминокислот претерпевают ряд специфических превращений. Так аргинин превращается в орнитин, цитруллин, мочевину и аммиак.

Некоторые аминокислоты могут вступать в реакцию конденсации. При этом питательная ценность белков с новыми поперечными связями ниже, чем у белков с нативной структурой. К тому же образование, например, лизиналанина стимулирует диарею, облысение и нефрокальциноз.


В настоящее время обсуждается вопрос среди специалистов о введении предельно-допустимых концентраций (ПДК) лизиналанина (300 мг на 1 кг) в целях обеспечения безопасности белоксодержащей пищи.
Окислительные процессы в технологических процессах.

Все реакции окисления связаны с потерей незаменимых аминокислот. Окислительная порча белков особенно опасна при переработке масличного и жирового сырья.

Торможение реакций можно достичь добавлением оксидантов, ферментных препаратов или повышением активности собственных ферментов сырья в целях вывода липидов из взаимодействия с белками.

Наряду с окислительными процессами в интенсивных технологических процессах, предусматривающих механические или физические воздействия на белковые вещества сырья (замес, гомогенизация, ультразвук и т.д.) протекают и др. превращения, характер которых зависит от природы, степени и способа этих воздействий.

Поэтому использование новых и традиционных технологических процессов без глубокого изучения влияния их на молекулярные основы структуры белков не только опасно для здоровья людей, но и неэффективно с точки зрения обеспечения качества пищевых продуктов.